Каков химический состав белков?

Химический состав и физико-химические свойства белков

Мол. масса (мол. вес) белков колеблется от нескольких тысяч до нескольких миллионов (большинство белков имеет мол. массу в пределах десятков — сотен тысяч) . Б. большей частью растворимы в воде или солевых растворах, образуя растворы, обладающие свойствами коллоидов (см.) . В живых тканях белков в той или иной степени гидратированы. В растворах Б. весьма неустойчивы и легко выпадают в осадок при нагревании или других воздействиях, нередко теряя при этом нативные свойства, в том числе растворимость в исходном растворителе (свертывание, денатурация) .
Являясь полимерами аминокислот, белки содержат свободные кислотные (карбоксильные) и основные (гидратированные аминные) группы, благодаря чему молекулы белков несут как отрицательные, так и положительные заряды. В растворах белки ведут себя как биполярные (амфотерные) ионы. В зависимости от преобладания кислотных или основных свойств Б. реагируют как слабые кислоты или как слабые основания. При понижении рН (подкислении) раствора кислотная диссоциация подавляется, а щелочная — усиливается, вследствие чего общий заряд белковой частицы становится положительным и в электрическом поле (электрофорез) она стремится к катоду. При повышении рН (подщелачивании) происходит подавление щелочной диссоциации и усиление кислотной, благодаря чему частица Б. заряжается отрицательно. При определенном рН, называемом изоэлектрической точкой, кислотная диссоциация равна щелочной и частица в целом становится неподвижной в электрическом поле.
Значение изоэлектрической точки характерно для каждого данного белка и зависит главным образом от соотношения кислотных и основных групп, а также от их диссоциации, обусловливаемой строением белковой молекулы. У большинства Б. изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде, однако имеются Б. и с резким преобладанием щелочных свойств. В изоэлектрической точке вследствие потери заряда и уменьшения гидратации белковые частицы наименее устойчивы в растворе и легче свертываются при нагревании, а также осаждаются спиртом или другими агентами.
Под действием кислот, щелочей или протеолитических ферментов белка подвергаются гидролизу, т. е. распадаются с присоединением элементов воды. Продуктами полного гидролиза Б. являются аминокислоты (см.) . В качестве промежуточных продуктов гидролиза образуются пептиды и полипептиды. Начальные высокомолекулярные продукты гидролиза Б. — альбумозы (протеозы) и пептоны — химически не охарактеризованы и, по-видимому, представляют собой высокомолекулярные полипептиды. Под альбумозами подразумевали начальные продукты гидролиза белков, осаждаемые, в отличие от пептонов, сернокислым аммонием. Путем качественного и количественного определения аминокислот, получающихся при полном гидролизе Б. , находят аминокислотный состав данного белка — важнейшую характеристику Б. с точки зрения как его питательной ценности (см. ниже) , так и строения белковой молекулы.
Аминокислотный состав некоторых белков приведен в табл. 1.
В молекуле Б. остатки аминокислот соединены между собой при помощи так называемых пептидных связей — СО — NH—. Соответственно этому такие соединения называют пептидами или полипептидами (если аминокислотных остатков много) . Полипептидные цепочки являются основой строения белковой молекулы. Поскольку полипептиды могут быть построены из разных аминокислот, повторяющихся разное число раз и расположенных в различной последовательности, и учитывая, что в состав Б. входит более 20 аминокислот, возможное число различных индивидуальных Б. практически бесконечно.
Реакционная способность белков также очень разнообразна, так как в их состав входят радикалы различных аминокислот, несущие весьма активные химические группы. Присутствие ряда атомных группировок, расположенных в той или иной последовательности на определенной структуре белковой молекулы, обусловливает уникальные и чрезвычайно специфичные свойства индивидуальных Б. , играющие важнейшую биологическую роль.