строение каталазы

Зная строение активного центраи способ встраивания в него субстрата, можно понять механизм катализа (превращения двух молекул пероксида водорода в одну молекулу воды и одну молекулу кислорода) . Да и некоторые особенности строения молекулы в целом также можно объяснить. Внутри этого гиганта имеются значительного размера каналы и полости (самая большая радиусом ~7 A). Полости не сообщаются с поверхностью молекулы и обеспечивают, видимо, диффузию субстрата к реакционному центру. Два канала, главный и минорный, подходят к дистальной полости, где размещаются субстрат, продукты реакции или ингибитор. Главный канал (длина 30 A, сечение на поверхности молекулы 15 A) имеет форму конуса, сужаясь при приближении к месту реакции, так что доступ к гему для больших молекул ограничен, а для пероксида водорода - свободен. Внутренняя поверхность каналов выложена гидрофобными остатками (вероятно, чтобы полярные молекулы к ним не “прилипали”).

Может показаться, что такой сложный фермент не нужен: ведь соли многих металлов переменной валентности (например, железа или меди) тоже разлагают H2O2. Однако при этом образуются свободные радикалы гидроксила, чрезвычайно активного соединения, способного повредить живую клетку. Так появились каталазы - защитные ферменты от перекиси водорода, которая всегда образуется в живых клетках. И сложное устройство этого белка, надо думать, не случайно.

Как и семейство гемоглобинов, гемсодержащие каталазы имеют свою, уникальную пространственную организацию, неизменную в течение эволюции. Во всех изученных гемовых каталазах укладка полипептидной цепи одинаковая, названная каталазным типом свертывания. С другой стороны, из сравнения гемоглобинов и каталаз видно, насколько свойства гема зависят от природы белковой глобулы: гем в разных белках выполняет разные функции.

Существуют каталазы, построенные из совершенно других цепей аминокислот и имеющие иной активный центр, в который входят два атома марганца, но отсутствует гемовая группа. Пространственную структуру димарганцевой Т каталазы из термофильной бактерии Тhermus thermophilus определили в лаборатории Б. К. Вайнштейна в 1986-2000 гг. последовательно, при разрешении 3 и 1.0 A. Ее молекула (молекулярная масса 200 кДа) состоит из шести идентичных субъединиц, образующих гексамер. Анализ структуры области активного центра позволил предложить механизм расщепления перекиси водорода [5]. Несмотря на разительные отличия в структуре, обе описанные каталазы выполняют одну и ту же функцию.