Какую роль играют рибосомы в процессе биосинтеза белков ?

Собственно на рибосомах и идет синтез.. . При помощи тРНК и иРНК

Остановимся подробнее на механизме работы рибосомы. Рибосома во время движения по и-РНК в каждый данный момент находится в контакте с небольшим учаством ее молекулы. Возможно, размер этого участка составляет всего один триплет нуклеотидов. Рибосома передвигается по и-РНК не плавно, а прерывисто, "шажками", триплет за триплетом. На некотором расстоянии от места контакта рибосомы с и-РЕК находится пункт "сборки" белка: здесь помещается и работает фермент белок-синтетаза, создающий полипептидную цепь, т. е. образующий пептидные связи между аминокислотами.

Сам механизм "сборки" белковой молекулы в рибосомах осуществляется следующим образом. В каждую рибосому, входящую в состав полирибосомы, т. е. движущуюся по и-РНК, из окружающей среды непрерывным потоком идут молекулы т-РНК с "навешанными" на них аминокислотами. Они проходят, задевая своим кодовым концом место контакта рибосомы с и-РНК, который в данный момент находится в рибосоме. Противоположный конец т-РНК (несущий аминокислоту) оказывается при этом вблизи пункта "сборки" белка. Однако только в том случае, если кодовый триплет т-РНК окажется комплементарным к триплету и-РНК (находящемуся в данный момент в рибосоме) , аминокислота, доставленная т-РНК, попадет в состав молекулы белка и отделится от т-РНК. Тотчас же рибосома делает "шаг" вперед по и-РНК на один триплет, а свободная т-РНК выбрасывается из рибосомы в окружающую среду. Здесь она захватывает новую молекулу аминокислоты и несет ее в любую из работающих рибосом. Так постепенно, триплет за триплетом, движется по и-РНК рибосома и растет звено за звеном - полипептидная цепь. Так работает рибосома - этот органоид клетки, который с полным правом называют "молекулярным автоматом" синтеза белка.

В лабораторных условиях искусственный синтез белка требует огромных усилий, много времени и средств. А в живой клетке синтез одной молекулы белка завершается в 1-2 мин.
www.s-body.com/index.php?option=com_content&task=view&id=259&Itemid=54 –

генетическую..

Биосинтез белка в митохондриях
Хотя изолированные митохондрии активно синтезируют белок, из них не удается получить эффективные бесклеточные системы трансляции. Это сдерживает исследование молекулярных механизмов трансляции в митохондриях, и имеется мало информации относительно факторов трансляции, участвующих в синтезе митохондриальных белков.

Одной из особенностей биосинтеза белка в митохондриях является малое число видов рРНК и тРНК, вовлеченных в этот процесс. Остается непонятным, каким образом миторибосомы распознают инициирующие кодоны. Поскольку митохондриальные мРНК лишены 5'UTR, которые характерны для бактериальных и ядерных мРНК, взаимодействие миторибосом с инициирующими кодонами должно определяться другими принципами, отличающимися от сканирования цитоплазматическими рибосомами эукариот или от взаимодействий TIR-последовательностей мРНК с 16S рРНК у бактерий. Низкая эффективность трансляции митохондриальных мРНК in vitro может быть следствием строения их 5'-концевых последовательностей, и для осуществления биосинтеза митохондриального белка на приемлемом уровне требуется присутствие мРНК в высоких концентрациях, что и имеет место в нативных митохондриях.

В бесклеточных системах было показано, что 28S субчастица миторибосом прочно связывается с мРНК независимо от последовательности нуклеотидов в отсутствие дополнительных факторов и инициаторной тРНК, что отличает ее от субчастиц других про- и эукариотических рибосом. Для ее эффективного взаимодействия с мРНК длина полинуклеотида должна быть ~400 нуклеотидов, тогда как сама субчастица защищает от действия РНКазы T1 участок мРНК длиной в 30-80 нуклеотидов. Возможно, это объясняет, почему самые короткие ОРС мтДНК являются перекрывающимися, так как благодаря такому строению соответствующие мРНК приобретают размеры, необходимые для оптимального взаимодействия с малой субчастицей миторибосом. Полагают, что после взаимодействия с мРНК малая субчастица при участии еще не идентифицированных факторов трансляции перемещается к инициирующему кодону на 5'-конце матрицы.

Единственным охарактеризованным митохондриальным фактором инициации трансляции является mtIF2, который обеспечивает GTP- зависимое вхождение инициаторной формилметионил-тРНК (fMet-тРНК) в комплекс, образованный малой субчастицей миторибосом и мРНК. Вероятно, гидролиз GTP сопровождается освобождением mtIF2 из тройного комплекса с последующим соединением малой и большой (39S) субчастиц миторибосом с образованием комплекса, способного к элонгации полипептидных цепей.

Из печени быка выделены три фактора элонгации трансляции: mtEF-Tu, mtEF-Ts и mtEF-G, которые обладают высокой гомологией с соответствующими прокариотическими факторами. Полагают, что механизм элонгации полипептидных цепей в митохондриях соответствует таковому E.coli. В отличие от бактериальных факторов EF-Tu и EF-Ts факторы митохондрий образуют друг с другом более прочный комплекс, для диссоциации которого недостаточно присутствия только GTP, однако комплекс диссоциирует при наличии в бесклеточных системах GTP и аминоацилированной тРНК.

Внимание! Информация на сайте www.humbio.ru предназначена исключительно для образовательных и научных целей.

Информационная поддержка: ООО «Лайт Телеком»