что такое Активный центр фермента и сколько таких центров может быть в ферменте?

Удивительная особенность ферментативного катализа состоит в том, что фермент специфическим образом связывает субстрат, и все реакции протекают внутри фермент-субстратного комплекса. Область ферментативной молекулы, в которой происходит связывание и превращение субстрата, называется активным центром. Сначала мы рассмотрим, что представляет собой активный центр свободного фермента, а затем обсудим вопрос о целесообразности формирования комплекса фермент- субстрат для протекания реакции.

Активный центр формируется из фрагментов полипептидной цепи, в том числе из отдельных аминокислот, содержащих разнообразные функциональные группы. Некоторые из них принимают участие в сорбции субстрата на ферменте, другие - катализируют его химическое превращение. К каталитически активным радикалам белка относятся нуклеофильные группы (имидазол гистидина, оксигруппа серина или тирозина, тиольная группа цистеина, ε-аминогруппа лизина, ионизированные карбоксилы аспарагиновой и глутаминовой кислот и др. ) и электрофилы (ион имидазолия, неионизованные карбоксильные группы, ионы металлов и т. п.) . В первичной структуре молекулы фермента группы активного центра обычно удалены друг от друга. Однако в третичной структуре аминокислотные остатки, принимающие участие в катализе, некоторым образом фиксированы (ориентированы) в сближенном состоянии, удобном для «одновременного» их взаимодействия с сорбированной молекулой субстрата.

В формировании активного центра принимают участие также молекулы воды, входящие в гидратационные слои, а в ряде случаев ионы металлов, связанные с белком, и органические кофакторы. Определенную жесткость такой конструкции придают α-спирали, β -структуры и дисульфидные мостики.

Следовательно, структурные особенности поверхностного слоя белковых глобул позволяют сосредоточить в активном центре большое число различных по химической природе функциональных групп, способных не только сорбировать субстрат на ферменте, но взаимодействовать с ним также и химически.

Изучая структуры белков, легко заметить, что очень часто активный центр помещается в их «стандартном дефекте» , в стандартно расположенной (т. е. определяемой мотивом укладки цепи, а не боковыми группами) вмятине в архитектуре белковой глобулы: такая вмятина автоматически способствует окружению субстрата одновременно многими боковыми цепями белка. Столь же обычным местом активного центра является место стыка доменов. Рисунок 2.3 показывает активный центр сериновых протеаз типа трипсина, - он находится на стыке двух β-структурных доменов.

Субстратом (S) называют вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е) . Тот участок поверхности молекулы фермента, который непосредственно взаимодействует с молекулой субстрата, называется активным центром фермента.

Активный центр фермента образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Образуется на уровне третичной структуры белка-фермента.

В его пределах различают Адсорбционный участок (центр) и каталитический участок (центр) . Кроме того, вне активного центра фермента встречаются особые функциональные участки; каждый из них обозначают термином аллостерический центр.

Каждый фермент имеет один или несколько активных центров, с которыми и связывается субстрат. Эти центры высокоспецифичны, т. е. «узнают» только «свой» субстрат или близкородственные соединения.