Известно, что вторичная структура молекулы белка прндставляет собой спираль. Благодаря чему возможна такая конструкция?

пептидные группы аминокислот могут образовывать водородные связи и с водой, но если пептидная группа одной АК образует водородную связь с пептидной группой другой АК, то высвобождается вода. В следствие имеем энтропийный выигрыш : чем больше свободных молекул, тем большим количеством способов их можно расставить ( а любая система стремится к повышению энтропии)

вторая часть ответа : почему именно через 4 АК образуется связь
Потому, что из-за размера и формы радикала углы Фи и Пси могут иметь позволительные и непозволительные значения. Это можно посмотреть в таблице Рамачандрана. в результате того, что в физиологических условиях эти углы имеют небольшой вариант значений, образуется именно такая спираль типа 4 13 (количество атомов карбона на виток)
Есть АК, углы у которых не позволяют им свернуться в спираль. Для них белее характерно образование В-слоев. Это еще один вариант вторичной структуры. Для него характерно наличие АК с большими гидрофобными радикалами, например ФЕН, ТРИ
Для альфа спирали более характерны АК с маленькими радикалами

ПРО и ГЛИ характерны для участков с неупорядоченной вторичной структурой- В-петель, перемычек и т. д.
Потому что для глицина энергетически невыгодна упорядоченная структура, а пролин- вообще иминокислота, у него нет донора водородной связи.

Я это к тому, что вторичная структура белка- это не только альфа спираль, но и В слои, и неупорядоченные петли. О них часто забывают, но они имеют важное значение для формирования третичной структуры

Альфа-спираль (α-спираль) — типичный элемент вторичной структуры белков, которая имеет форму правозакрученой винтовой линии, и в которой каждая амино-группа (-NH4) в каркасе образует водородную связь с карбонильной группой (-C = 0) аминокислоты, находящийся на 4 аминокислоты раньше (водородная связь ). Этот элемент вторичной структуры иногда также называется классической альфа-спиралью Полинга-Кори-Брэнсона.